Прионы способны преодолевать межвидовой барьер, прячась в лимфатической системе другого вида и незаметно производя новые молекулы прионных белков. Прионные болезни, такие как коровье бешенство или болезнь Крейцефельдта — Якоба, не вызываются ни бактериями, ни вирусами. Их причина — так называемые прионные белки. Эти белки есть у каждого человека или животного, но в норме они выполняют свою работу и никого не беспокоят. Например, PrP нужен для поддержания миелиновой оболочки нервных волокон. Но у прионных белков есть, так сказать, «тёмная сторона». Молекулы белка могут принимать пространственную конформацию, которая способствует их слипанию и образованию белковых отложений в виде высокоупорядоченных фибрилл — амилоидов. Если не вдаваться в молекулярные тонкости, можно попросту сказать, что белок выпадает в осадок, который отравляет нервную клетку.
Инфекционным агентом выступает именно прионная конформация белка. Её особенность в том, что после попадания в клетку она превращает здоровые конформации клеточных белков в прионные — перетягивает их на «тёмную сторону». Что и вызывает гибель нервной ткани. Прионные болезни не лечатся, и остаётся лишь радоваться тому, что у человека они не столь распространены, как у животных. Возьмём для примера Великобританию: вспышки коровьего бешенства до сих пор возникают в стране то тут, то там, а от болезни Крейцфельдта — Якоба с середины 1990-х умерло 200 человек, и никакой угрозы эпидемии с тех пор не возникало.
Считается, что прионы не способны преодолеть видовой барьер (оттого будто бы нам и не стоит их бояться). То есть прион, вызывающий коровье бешенство, поражает только коров и никогда — человека. Исследователи вводили животным «чужие» прионы, после чего анализировали состояние их мозга: лишь в очень редких случаях прионы оказывались способны «совратить» белки другого вида. Но учёные из Национального института сельскохозяйственных исследований (Франция) предположили, что прионы не обязательно могут жить и работать только в мозге. Они сконструировали трансгенных мышей, у которых синтезировались здоровые версии белка PrP, принадлежащего человеку или овце. После этого таким мышам в мозг вводили прионные варианты белка от лося, хомяка или коровы.
Как и ожидалось, лишь у очень немногих грызунов чужие прионы смогли оставить след в мозге: всего в трёх случаях из 43. Но совершенно иная картина обнаружилась в лимфатической системе: более чем у половины животных прионы появились в селезёнке, хотя никаких симптомов заболевания у них не было. То тесть прион, оказавшись в непривычном ему организме, может уйти «в подполье», в ту же селезёнку, и там незаметно воспроизводить себе подобных. (Под самовоспроизводством следует понимать, что прионная молекула изменяет конформации белков с нормальных на патогенные.)
Результаты этой работы опубликованы в журнале Science.
То же самое может происходить и с человеком. Коровий белок, обосновавшись в лимфатической системе, может передаваться от человека к человеку, например, при переливании крови, или через пересадку органов, или вообще при любой хирургической операции, посредством инструментов. По прикидкам исследователей, сейчас в Великобритании живут от 15 до 20 тысяч потенциальных носителей прионных белков. И, хотя прионы другого вида не могут выйти за пределы человеческой лимфатической системы, нет никакой гарантии, что они не научатся этому. Никаких лекарств против прионных и родственных им нейродегенеративных болезней вроде синдрома Альцгеймера до сих пор нет. Если учесть, что и болезнью Альцгеймера можно заразиться, обнаруженная инфекционность прионов придаёт проблеме особую остроту.
По материалам: Nature News.